Химия - Вторичная структура белков

01 марта 2011


Оглавление:
1. Вторичная структура белков
2. Вторичная структура РНК



конформационное расположение главной цепи макромолекулы, независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам . В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.

Регулярные вторичные структуры белка

Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков аланина. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом.

Вторичные структуры отличаются регулярной, периодической формой главной цепи, при разнообразии конформаций боковых групп.

  • α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот. Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
  • β-листы — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
  • π-спирали;
  • 310-спирали;
  • неупорядоченные фрагменты.


Просмотров: 1958


<<< Изомерия