Химия - Нейропептиды
28 февраля 2011Оглавление:
1. Нейропептиды
2. Действие
3. Классификация
4. Рецепторы
пептиды, образующиеся в центральной или периферической нервной системе и регулирующие физиологические функции организма человека и животных.
Структура
Нейропептиды содержат от 2 до 50-60 аминокислотных остатков. Более крупные полипептиды со схожей функцией относят к регуляторным белкам. Большинство нейропептидов имеет линейную структуру, но встречаются среди них и циклические молекулы. Циклизация осуществляется путем замыкания дисульфидных связей между остатками цистеина, находящихся на разных концах пептида.
Образование
Что касается образования нейропептидов, то вначале на рибосомах синтезируются более длинные полипептидные цепи-предшественники. Они обязательно начинаются с сигнальной последовательности, которая необходима для проникновения цепи во внутреннее пространство эндоплазматической сети. Затем белки предшественники транспортируются в мембранных пузырьках до нервных окончаний и расщепляются протеазами в определенных местах. Нередко при этом высвобождается сразу несколько активных пептидов. В промежуточной доле гипофиза при расщеплении единого белка-предшественника проопиомеланокортина могут образовываться, в зависимости от способа протеолиза,
- 1) типичные гормоны, которые служат и нейромодуляторами;
- 2) а также пептиды с исключительно нейромодуляторной функцией.
Готовые нейромодуляторы выделяются в синаптическую щель или окружающее межклеточное пространство. Интересно, что здесь или ещё в тех нервных окончаниях, где они синтезируются, нейропептиды могут подвергаться дальнейшему протеолизу. И очень часто при этом образуются новые нейропетиды - с похожей или даже совсем иной активностью. Например, при протеолизе β-липотропина могут появляться МСГ, мет-энкефалин и разные эндорфины, а при протеолизе β-эндорфина α- и γ-эндорфины.
Просмотров: 4433
|